Nmn gehört zu den Themen, bei denen die Details mehr zählen als die Schlagzeilen. Diese Seite bündelt Hintergrund, Wirkmechanismen und die praktischen Punkte, die am häufigsten gefragt werden.
Geprüft am 2026-01-18. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
== Fettstoffwechsel == Auch auf Fettzellen finden sich NPR-A-Rezeptoren für die natriuretischen Peptide und NPR-C-Rezeptoren, die peptideliminierend wirken. Dort stimulieren sie eine Lipolyse. Eine Überexpression von BNP schützt Mäuse vor Übergewicht und Glukoseintoleranz, auch bei stark fetthaltigem Futter. Ebenso zeigen Knockout-Mäuse, denen der abbauinitiierende Rezeptor NPR-C fehlt, die dadurch also erhöhte BNP-Spiegel aufweisen, eine verminderte Fettmasse und eine erhöhte Expression von Genen, die typisch für braune Fettzellen sind, die wiederum für einen erhöhten Energiebedarf und Thermogenese verantwortlich sind. Wurden Mäuse mit BNP-Infusionen behandelt, so führte dies zu einer Aktivierung von braunem Fettgewebe, aber auch zu einer Neuexpression „brauner“ Fettzell-Gene in weißen Fettzellen, was als browning (Bräunung) bezeichnet wird. Hieraus resultierte wiederum ein vermehrter Sauerstoffbedarf und ein erhöhter Energieverbrauch. Eine erhöhte BNP-Ausschüttung mit entsprechender Thermogenese und erhöhtem Energieverbrauch wurde außerdem bei Gewichtsverlust, muskulärer Betätigung und Kälteexposition beobachtet. Mehrere Studien zeigen bei Patienten mit Übergewicht und Insulin-Resistenz niedrigere BNP-Spiegel. Somit führt das BNP neben der klassischen Wirkung als Natriuretikum, Diuretikum und Vasodilatator zumindest im Tierversuch auch zu einem erhöhten Energieverbrauch und einer vermehrten Thermogenese via Lipolyse, Aktivierung brauner Fettzellen und browning weißer Fettzellen.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == M. Christ, C. Mueller: Bestimmung natriuretischer Peptide bei Atemnot. In: Deutsches Ärzteblatt. Nr. 105(6), 2008, S. 95–100 (aerzteblatt.de – Übersichtsarbeit). Abbildung: Gen und Biosyntheseweg von BNP Maria Suo: The role and mechanisms of angiotensin II in regulating the natriuretic peptide gene expression in response to cardiac overload. In: Academic Dissertation, Faculty of Medicine, University of Oulu. 2002 (herkules.oulu.fi).
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Neben der Fraktion der Kaseine stellen die Molkenproteine, aus dem Englischen kommend auch Whey Protein genannt, die zweite wichtige Proteinfraktion der Milch von Säugetieren dar. Der Proteinanteil der Kuhmilch von circa 3,3 % setzt sich dabei aus ca. 2,7 % Kasein und ca. 0,6 % Molkenprotein zusammen. Im Vergleich zur Tierwelt beträgt der Proteinanteil in der menschlichen Muttermilch nur ca. 0,9 % und der Molkenproteinanteil ist größer als der Kaseinanteil. Molkenprotein gilt als komplettes Protein, da alle neun essentiellen Aminosäuren enthalten sind. Der menschliche Körper kann diese Aminosäuren nicht selbst herstellen und muss sie mit der Nahrung aufnehmen, da sie lebensnotwendig sind. Die Bezeichnung Molkenprotein wird aus dem Umstand abgeleitet, dass die Proteine dieser Fraktion Hauptbestandteil der Proteine in Molke sind. Molkenproteine sind eine Gruppe verschiedener Albumine und Globuline. Im Einzelnen sind dies:
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α-Lactalbumin ca. 20 % (0,1 % der Kuhmilch) β-Lactoglobulin ca. 45 % (0,25 % der Kuhmilch) Immunglobuline ca. 10 % Proteose-Pepton ca. 20 % Serumalbumin ca. 5 % Molkenproteine sind hitzeempfindlich und denaturieren bei Erhitzen. Beim Aufkochen von Milch ist insbesondere das β-Lactoglobulin für die Haut auf der Oberfläche verantwortlich. Molkenproteine weisen auch einen hohen Gehalt an verzweigtkettigen Aminosäuren auf, wie etwa 20–25 % der meisten Nahrungsproteine. Molkenproteine werden als ernährungsphysiologisch hochwertig eingestuft (hohe biologische Wertigkeit). Sie sind daher Hauptbestandteil der molkenbasierten Proteinpulver zum Muskelaufbau.
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